Бактеріальний GroEL є ≈ 800 кДа порожнистий циліндр, що складається з двох кілець із семи субодиниць, складених один до одного. GroEL використовує набір гідрофобних залишків, розташованих на обох кінцях циліндра, щоб захоплювати нерідний субстрат і взаємодіяти з його ко-шапероном GroES

, 70-кДа, гомогептамер куполоподібної форми.

GroEL складається з 14 однакових субодиниць 14 однакових субодиниць які утворюють два гептамерних кільця. Кооперативність у зв’язуванні та гідролізі АТФ шаперонінами відображає перемикання кілець між станами зв’язування білка та його вивільнення та є важливою для регуляції їх реакційного циклу.');})();(function(){window.jsl.dh ('oevTZv-oMYT41sQPkq2XaA__20','

~800 кДа 2 GroEL (шаперонін 60) є тетрадекамером 58 кДа мономер, з молекулярною масою мультимера ~800 кДа. GroEL і GroES можна використовувати для стабілізації лабільних білків і реактивації денатурованих білків.');})();(function(){window.jsl.dh('oevTZv-oMYT41sQPkq2XaA__24','

Він був ідентифікований у 1972–1973 роках за допомогою генетичних підходів під час пошуку факторів, залучених до реплікації бактеріофагів1,2, і його назва відображає цю історію: «Gro» означає ріст фагів; «E» вказує на те, що дефект росту можна подолати мутацією в гені E головки фага; а «L» означає «великий…

База даних AlphaFold Database Protein Structure Database (AlphaFold DB, https://alphafold.ebi.ac.uk) значно вплинула на структурну біологію шляхом накопичення понад 214 мільйонів передбачених білкових структур, розширюючи початкові 300 тисяч структур, випущених у 2021 році.

Субодиниці GroEL розташовані у двох семичленних кільцях, які розташовані одна до одної, утворюючи циліндричну структуру, подібну до подвійного бублика, приблизно 147 Å в довжину і 137 Å в діаметрі. Кожну з субодиниць GroEL можна розділити на три домени: апікальний, проміжний та екваторіальний (рис. 2).