Гелсолін є цитоплазматичним білком, який регулюється кальцієм і актиномодулюючим зв’язується з загостреними кінцями актинових ниток, перешкоджаючи обміну мономерів (блокування кінців або блокування). Він може сприяти зародженню (складання мономерів у нитки), а також розривати існуючі нитки.

Claudins – це тетраспанові трансмембранні білки щільних з'єднань. Вони визначити бар’єрні властивості цього типу клітинно-клітинного контакту між плазматичними мембранами двох сусідніх клітин, наприклад, в ендотелії або епітелії.

Тропоміозин є однією з багатьох білкових ниток, які використовуються в процесі скорочення скелетних м'язів. Його основна функція полягає в тому, щоб запобігти скороченню м'яза в невідповідний момент і він виконує цю роль, перешкоджаючи контакту актинових і міозинових ниток один з одним.

Тримерний шаперон Skp секвеструє білки зовнішньої мембрани (OMP) у гідрофобній клітці, тим самим запобігаючи їх агрегації під час транспортування через периплазму в грамнегативних бактеріях.

Ацетилювання впливає на функції білка за допомогою різноманітних механізмів, у тому числі шляхом регулювання стабільності білка, ферментативної активності, субклітинної локалізації та перехресних перешкод з іншими посттрансляційними модифікаціями та шляхом контролю взаємодії білок-білок і білок-ДНК.

Позаклітинні петлі клаудинів із сусідніх клітин взаємодіють одна з одною, щоб ущільнюють клітинний лист і регулюють парацелюлярний транспорт між просвітом і базолатеральним простором. Клаудіни взаємодіють з багатьма білками та беруть активну участь у передачі сигналу до та від щільного з’єднання.

Клаудіни гомотипово зв’язуються з клаудинами на сусідніх ендотеліальних клітинах, утворюючи первинне ущільнення ТЖ (Furuse et al., 1999). Карбокси-кінець клаудинів зв'язується з цитоплазматичні білки, включаючи ZO-1, ZO-2 і ZO-3 (Furuse та ін., 1999).